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王玉莲

作品数：1 被引量：3H指数：1
供职机构：第二军医大学附属长海医院更多>>
发文基金：国家重点基础研究发展计划更多>>
相关领域：医药卫生更多>>

合作作者

文献类型

  • 1篇中文期刊文章

领域

  • 1篇医药卫生

主题

  • 1篇蛋白结构
  • 1篇人源
  • 1篇念珠
  • 1篇念珠菌
  • 1篇克隆表达
  • 1篇白念珠菌
  • 1篇C端
  • 1篇HSP90

机构

  • 1篇第二军医大学
  • 1篇中国科学院大...

作者

  • 1篇赵静
  • 1篇吴建华
  • 1篇薛伟
  • 1篇王玉莲

传媒

  • 1篇中国真菌学杂...

年份

  • 1篇2016
共 1 条 记 录，以下是 1-1
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排序方式：
白念珠菌HSP90与人源HSP90的克隆表达及其C端的比较分析被引量：3
2016年
目的分别体外表达纯化白念珠菌HSP90(CaHSP90)和人源HSP90(hHSP90)并分析C-端序列差异对其体外状态下分子聚合度的影响。方法我们将CaHSP90、hHSP90野生型及其C-端酶切碱基序列通过PCR进行扩增并通过NdeI/XhoI酶切位点连接到到pET22b+质粒中。将构建好的上述质粒转入大肠杆菌E.coli BL21(DE3)中进行表达并通过Ni 2+-NTA柱以及Superdex-200快速柱层析系统(FPLC)纯化。所得蛋白通过SDS-PAGE以及分子排阻色谱(SEC)测定分子量和聚合状态。结果通过测序鉴定所有质粒构建成功,并最终纯化得到足够纯度的蛋白进行SEC分析实验。分析结果表明野生型CaHSP90和hHSP90在体外具有相似的聚合度,而C-端突变后则存在明显差异。结论 CaHSP90和hHSP90的C-端结构域对其体外聚合状态有着不同的影响,CaHSP90的C-端结构域有可能成为CaHSP90抑制剂一个潜在靶点。
孟靖顺吴建华赵静王玉莲薛伟
关键词：白念珠菌HSP90蛋白结构
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共1页<1>
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