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用DMD方法比较两态蛋白与三态蛋白的折叠机制: 2005年; 用离散分子动力学方法研究了两态蛋白c-Crk SH3和三态蛋白Human-αlactalbumin(-αLA)折叠机制的差异.结果表明c-Crk SH3只存在折叠态和去折叠态两种稳定构象,约化转变温度Tf*=0.665.-αLA除了折叠态和去折叠态,还存在一个稳定的中间态,位于约化势能E*=-230附近.中间态的构象为β核保留而α核被破坏的构象.-αLA在约化温度T1*=0.615和T2*=0.65处发生两次一级相变,分别对应于α核被破坏和β核被破坏.造成这种折叠机制差异的原因来源于两种蛋白各自特定的高级结构间的差异,由此有效验证了分子生物学中“结构决定功能”的论断.; 郑华王骏薛彬蒋昌忠; 关键词：蛋白质折叠 HUMAN Α-LACTALBUMIN

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薛彬