采用胰蛋白酶对魁蚶蛋白进行不同时间的酶解,比较酶解产物的抑菌活性。选取抑菌活性较好的胰蛋白酶酶解产物进行细菌呼吸抑制研究。通过RP-HPLC对该酶解产物进行分离纯化,采用质谱分析其氨基酸序列。结果表明,胰蛋白酶酶解0.5h所得到的酶解产物对金黄色葡萄球菌及希瓦氏菌具有较好的抑菌活性。其抑制金黄色葡萄球菌和希瓦氏菌的HMP途径。RP-HPLC分离纯化得到了4个抑菌活性较好的组分。对其中第2组分进行质谱分析得到3个目标多肽,其m/z分别为679、792及905,将这3个目标多肽导入De novo Explorer(TM)Software(AB SCIEX;Version 4.1)进行分析,获得了候选抑菌肽氨基酸序列。
