李宝钏
- 作品数：2 被引量：2H指数：1
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- 虫源性蛋白酶在寄生虫感染与免疫作用的研究进展
- 2011年
- 蛋白酶是一类广泛分布于微生物、植物和动物中具催化蛋白质肽键水解活性的酶的总称。近年来,随着寄生虫基因组和后基因组研究的深入,发现了一批在寄生虫感染与免疫中发挥重要作用的虫源性分子，寄生虫蛋白酶就是其中的典型代表。本文综述了近年来虫源性蛋白酶在寄生虫入侵、移行、营养及免疫逃避中作用的研究。
- 祝程诚李宝钏吕志跃吴忠道
- 关键词：免疫作用蛋白酶水解活性后基因组免疫逃避
- 重组广州管圆线虫半胱氨酸蛋白酶抑制剂(AcCystatin)的理化性质研究被引量：2
- 2013年
- 目的研究重组广州管圆线虫半胱氨酸蛋白酶抑制剂(AcCystatin)的理化性质及其生物学功能。方法原核表达质粒pGEX-4T-1-AcCystatin经诱导表达、纯化酶切后获得纯化AcCystatin,采用Edman降解法N-端氨基酸测序进行重组蛋白鉴定。分别检测其紫外光谱、荧光光谱、圆二色谱和对人源Cathepsin B、Cathepsin G、Cathepsin L和Cathepsin S酶的抑制活性,分析AcCystatin理化性质。结果重组AcCystatin蛋白经纯化、酶切后相对分子质量约为13600,纯化效果良好,氨基酸测序结果与理论氨基酸序列完全相同。光谱学检测结果显示重组AcCystatin可形成二硫键,二级结构中α-螺旋、β-折叠和无规卷曲分别占39.57%、35.28%和25.25%。酶抑制实验结果显示AcCystatin可显著抑制Cathepsin B、Cathepsin L和Cathepsin S酶的活性,但对CathepsinG酶活性无明显作用。结论获得的可溶性AcCystatin重组蛋白产量大、纯度高、蛋白结构折叠正常,具有良好的生物学活性,为AcCystatin免疫调节机制的深入研究奠定了实验基础。
- 祝程诚李宝钏李舒婷朱钥姬鹏宇赵子然吴忠道吕志跃
- 关键词：广州管圆线虫理化性质
