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李宝钏

作品数:2 被引量:2H指数:1
供职机构:教育部更多>>
发文基金:国家重点基础研究发展计划国家自然科学基金更多>>
相关领域:医药卫生生物学更多>>

文献类型

  • 2篇中文期刊文章

领域

  • 1篇生物学
  • 1篇医药卫生

主题

  • 1篇蛋白
  • 1篇蛋白酶
  • 1篇蛋白酶抑制剂
  • 1篇水解活性
  • 1篇逃避
  • 1篇理化性
  • 1篇理化性质
  • 1篇免疫
  • 1篇免疫逃避
  • 1篇免疫作用
  • 1篇基因
  • 1篇基因组
  • 1篇管圆线虫
  • 1篇广州管圆线虫
  • 1篇后基因组
  • 1篇半胱氨酸
  • 1篇半胱氨酸蛋白...
  • 1篇虫源

机构

  • 2篇中山大学
  • 1篇教育部

作者

  • 2篇吴忠道
  • 2篇吕志跃
  • 2篇李宝钏
  • 2篇祝程诚
  • 1篇赵子然
  • 1篇李舒婷
  • 1篇姬鹏宇
  • 1篇朱钥

传媒

  • 2篇热带医学杂志

年份

  • 1篇2013
  • 1篇2011
2 条 记 录,以下是 1-2
排序方式:
虫源性蛋白酶在寄生虫感染与免疫作用的研究进展
2011年
蛋白酶是一类广泛分布于微生物、植物和动物中具催化蛋白质肽键水解活性的酶的总称。近年来,随着寄生虫基因组和后基因组研究的深入,发现了一批在寄生虫感染与免疫中发挥重要作用的虫源性分子,寄生虫蛋白酶就是其中的典型代表。本文综述了近年来虫源性蛋白酶在寄生虫入侵、移行、营养及免疫逃避中作用的研究。
祝程诚李宝钏吕志跃吴忠道
关键词:免疫作用蛋白酶水解活性后基因组免疫逃避
重组广州管圆线虫半胱氨酸蛋白酶抑制剂(AcCystatin)的理化性质研究被引量:2
2013年
目的研究重组广州管圆线虫半胱氨酸蛋白酶抑制剂(AcCystatin)的理化性质及其生物学功能。方法原核表达质粒pGEX-4T-1-AcCystatin经诱导表达、纯化酶切后获得纯化AcCystatin,采用Edman降解法N-端氨基酸测序进行重组蛋白鉴定。分别检测其紫外光谱、荧光光谱、圆二色谱和对人源Cathepsin B、Cathepsin G、Cathepsin L和Cathepsin S酶的抑制活性,分析AcCystatin理化性质。结果重组AcCystatin蛋白经纯化、酶切后相对分子质量约为13600,纯化效果良好,氨基酸测序结果与理论氨基酸序列完全相同。光谱学检测结果显示重组AcCystatin可形成二硫键,二级结构中α-螺旋、β-折叠和无规卷曲分别占39.57%、35.28%和25.25%。酶抑制实验结果显示AcCystatin可显著抑制Cathepsin B、Cathepsin L和Cathepsin S酶的活性,但对CathepsinG酶活性无明显作用。结论获得的可溶性AcCystatin重组蛋白产量大、纯度高、蛋白结构折叠正常,具有良好的生物学活性,为AcCystatin免疫调节机制的深入研究奠定了实验基础。
祝程诚李宝钏李舒婷朱钥姬鹏宇赵子然吴忠道吕志跃
关键词:广州管圆线虫理化性质
共1页<1>
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