徐姣
- 作品数：1 被引量：2H指数：1
- 供职机构：辽宁大学生命科学院更多>>
- 发文基金：国家自然科学基金辽宁省高等学校优秀人才支持计划更多>>
- 相关领域：生物学更多>>
- 马铃薯贮藏蛋白Patatin及其突变体分子动力学和分子对接的研究被引量：2
- 2014年
- 马铃薯贮藏蛋白Patatin具有水解脂肪的能力,且特定位点的突变能够影响Patatin的水解酶活性.Patatin的水解酶活性中心是由Ser77和Asp215组成,首先采用分子动力学方法研究Patatin及其突变体的稳定性和构象变化,通过结构比对没有发现构象规律性的变化,然后采用分子对接方法,发现了两个基团(Patatin及其突变体活性位点Ser77的羟基与底物p-硝基苯基癸酯的酯键)间的距离具有规律性:即H109A和D182A(活性减弱)两个基团之间的距离偏大,而R368A,E140A,H109N(活性增强)两个基团之间的距离偏小,符合之前的生化数据.这说明Ser77的羟基与底物PNPC10的酯键间的距离可能能够影响底物小分子与Patatin蛋白的结合,从而影响Patatin酯酶的活性.同时,根据细胞内溶质磷脂酶A2(cPLA2)反应过程,我们推测了Patatin与底物之间可能的催化机制.
- 宋有涛徐姣周雷孙玉娜周小红张桥石薛友林
- 关键词：PATATIN动力学模拟分子对接突变体
