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张春岩

作品数:5 被引量:5H指数:2
供职机构:首都医科大学更多>>
发文基金:国家自然科学基金北京市自然科学基金国家重点基础研究发展计划更多>>
相关领域:医药卫生生物学更多>>

文献类型

  • 3篇期刊文章
  • 1篇学位论文
  • 1篇会议论文

领域

  • 4篇医药卫生
  • 2篇生物学

主题

  • 4篇蛋白
  • 4篇神经元
  • 3篇亚细胞
  • 3篇亚细胞定位
  • 3篇突触
  • 3篇突触核蛋白
  • 3篇细胞定位
  • 3篇核蛋白
  • 3篇Α-突触核蛋...
  • 2篇电镜
  • 2篇帕金森
  • 2篇帕金森病
  • 2篇免疫
  • 2篇免疫电镜
  • 2篇脑神经
  • 2篇脑神经元
  • 2篇
  • 1篇蛋白质
  • 1篇蛋白质类
  • 1篇正常大鼠

机构

  • 5篇首都医科大学
  • 3篇首都医科大学...

作者

  • 5篇张春岩
  • 4篇杨慧
  • 3篇于顺
  • 2篇陈彪
  • 2篇蔡青
  • 1篇李尧华
  • 1篇徐群渊
  • 1篇殷娟娟
  • 1篇李昕
  • 1篇刘光伟
  • 1篇刘耀波

传媒

  • 1篇解剖学报
  • 1篇首都医科大学...
  • 1篇中国临床康复

年份

  • 1篇2007
  • 3篇2006
  • 1篇2005
5 条 记 录,以下是 1-5
排序方式:
α-突触核蛋白在正常大鼠脑神经元中的亚细胞定位被引量:2
2006年
目的研究α_突触核蛋白(α_synuclein)在正常大鼠脑神经元中的亚细胞定位,为阐明其正常的生理功能提供线索。方法超小金标记结合银增强免疫电镜技术。结果α_突触核蛋白不仅存在于神经细胞的突触前终末,也见于神经细胞的轴突、胞浆与核中。在突触前终末,α_突触核蛋白的分布与突触小泡无明显的关系。在神经细胞核内,靠近核膜部分α_突触核蛋白的分布较为密集,细胞核中心部位α_突触核蛋白则较为稀疏。在胞浆和轴突中,α_突触核蛋白散在分布。另外,在线粒体中也有该蛋白表达。结论α_突触核蛋白广泛分布于神经元的各个部位,可能参与神经元的多种生理功能。
张春岩蔡青于顺徐群渊陈彪杨慧
关键词:Α-突触核蛋白亚细胞定位免疫电镜
热休克蛋白对帕金森病患者的神经保护作用被引量:1
2006年
目的:阐述机体在应激条件下迅速合成的一组蛋白质-热休克蛋白与帕金森病的关系,对热休克蛋白神经保护作用的可能机制进行剖析。资料来源:应用计算机检索Pubmed数据库1990-01/2005-10关于热休克蛋白对帕金森病神经保护功能的相关文章,检索词“Heatshockproteins”和“Parkinson’sdisease,neurodegenerativedisease,α-synuclein”分别组合进行检索,限定文章语言种类为English。同时计算机检索中国期刊全文数据库1995-01/2005-10关于热休克蛋白对帕金森病神经保护功能的相关文章,检索词“热休克蛋白,帕金森病,神经退行性疾病,α-突触核蛋白”,限定文章语言种类为中文。资料选择:对资料进行初审,从查到的资料中选取有关热休克蛋白神经保护作用的文章。纳入标准:①随机对照临床和基础研究,采用单盲、双盲或非盲法。②实验包含平行对照组。排除标准:重复性研究。资料提炼:共收集到446篇关于热休克蛋白神经保护作用的文章,入选16篇,入选的文章能包含其他文章的内容,体现了热休克蛋白对帕金森病保护作用的研究进展。排除的430篇为非随机对照研究或重复性研究。资料综合:①近期研究表明热休克蛋白在帕金森病中表达并有神经保护作用,而这一保护作用与α-突触核蛋白密切相关。热休克本身并不会降低α-突触核蛋白的表达水平,由热休克诱导产生的一种保护性蛋白质对α-突触核蛋白所导致的凋亡起到抑制作用。②直接用过表达热休克蛋白70基因的模型来研究应激蛋白的神经保护作用发现,无论是在体内还是体外,分子伴侣热休克蛋白70都能够减少α-突触核蛋白错误折叠和聚集的量,并且对由α-突触核蛋白聚集所致的细胞毒性起抵抗作用。③小分子热休克蛋白的功能之一是在生理应激条件和神经系统疾病时调节蛋白结构。帕金森病患者病变区附近的星形胶质细胞�
张春岩杨慧
关键词:热休克蛋白质类帕金森病神经元
α-synuclein在正常成年大鼠脑神经元中的亚细胞定位
<正>α-突触核蛋白(α-synuclein)是一种小分子量的可溶性蛋白,其在神经元内的异常聚集见于多种神经系统退行性疾病,提示该蛋白与神经退行性疾病关系密切。然而,α-synuclein的生理功能目前仍不十分清楚。为了...
张春岩蔡青于顺杨慧
关键词:Α-SYNUCLEIN免疫电镜亚细胞定位
文献传递
α-突触核蛋白存在于大鼠脑线粒体中被引量:2
2007年
目的研究α-突触核蛋白(α-Synuclein,α-SYN)是否存在于正常大鼠脑线粒体中以及是否能够转运至线粒体内。方法用免疫印迹和免疫电镜方法检测大鼠脑线粒体中是否存在α-SYN。将人重组α-SYN与分离的线粒体孵育,用免疫印迹法检测α-SYN是否可以转运到线粒体中。结果免疫印迹和免疫电镜方法均证实α-SYN广泛存在于正常大鼠脑的线粒体中,不同脑区的α-SYN含量不同,其中纹状体、嗅球、海马和丘脑的线粒体中α-SYN的含量高于大脑皮质、脑干和小脑。人重组α-SYN与不含内源性α-SYN的分离大鼠小脑线粒体进行孵育,表明α-SYN以剂量依赖的方式转移至线粒体内。结论在正常情况下α-SYN存在于线粒体内,线粒体的α-SYN有可能源于胞质α-SYN向线粒体的转运。
刘光伟殷娟娟张春岩李昕刘耀波李尧华杨慧陈彪于顺
关键词:Α-突触核蛋白线粒体
α-突触核蛋白在神经元中的亚细胞定位
帕金森病(Parkinson'sdiseases,PD)是最常见的神经系统退行性疾病之一,神经病理学特征为残余多巴胺能神经元胞浆内纤维性嗜酸性包涵物路易体(LewyBodies,LBs)的出现以及黑质致密部大量的多巴胺能...
张春岩
关键词:帕金森病退行性疾病亚细胞定位
文献传递
共1页<1>
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