李艳娜
- 作品数：2 被引量：1H指数：1
- 供职机构：河南师范大学化学化工学院精细化学品绿色制造河南省协同创新中心更多>>
- 发文基金：国家自然科学基金更多>>
- 相关领域：理学更多>>
- 阳离子双子表面活性剂诱导的α-CT超活性和构象变化（英文）被引量：1
- 2017年
- 报道了α-糜蛋白酶(α-CT)催化活性及其与阳离子双子表面活性剂(N,N′-双(十二烷基二甲基)-1,2-二溴化癸二铵,简写为12-10-12)相互作用热力学的关系。酶活性通过紫外-可见吸收光谱法测量底物醋酸2-萘酯(2-NA)分解速率进行评估。在较短的培育时间内,12-10-12能够激活α-CT,得到催化2-NA分解的超活性,同时也加速了酶变性的动力学过程。在低于α-CT/12-10-12体系的临界聚集浓度(cac12-10-12,CT)时,显示一个钟形的大的超活性区。酶活性随时间变化的结果表明,由12-10-12激活的α-CT有高的酶活性和低的变性稳定性。进而采用等温滴定量热(ITC)、稳态荧光光谱和差示扫描量热(DSC)技术研究了12-10-12诱导α-CT超活性的机理。结果表明酶的超活性来源于正电荷的12-10-12与α-CT相互作用对α-CT内部结构的扰动,使得酶的构象变得比处于弱相互作用平衡的天然酶的构象更加松弛,这有利于2-NA水解酸性产物释放的动力学,而同时也导致了α-CT结构的不稳定性。
- 白光月刘君玲王九霞王玉洁李艳娜赵扬姚美焕
- 关键词：Α-糜蛋白酶稳态荧光差示扫描量热
- 表面活性剂对α-糜蛋白酶催化水解动力学的影响
- 2013年
- 在对酶-表面活性剂超活性和反胶束酶反应器的研究中,表面活性剂对酶催化动力学的影响是定量研究酶活性的关键之一.以α-糜蛋白酶作为模型酶,研究了阳离子表面活性剂GN10存在下对醋酸二萘酯的催化水解.由于表面活性剂与酶的弱相互作用,使酶催化动力学发生改变.对酶水解的初始速率进行了讨论,为酶-表面活性剂体系的酶活性研究提供了定量测量的实验方法和理论依据.
- 李艳娜张琳琳白光月
- 关键词：Α-糜蛋白酶酶催化动力学表面活性剂
