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袁春华

作品数:9 被引量:18H指数:2
供职机构:湖南师范大学生命科学学院更多>>
发文基金:国家自然科学基金更多>>
相关领域:生物学医药卫生更多>>

文献类型

  • 3篇专利
  • 2篇期刊文章
  • 2篇学位论文
  • 2篇会议论文

领域

  • 4篇生物学
  • 3篇医药卫生

主题

  • 6篇虎纹捕鸟蛛
  • 4篇胰蛋白酶抑制...
  • 4篇抑制剂
  • 4篇制剂
  • 4篇捕鸟蛛
  • 3篇蛋白酶抑制
  • 3篇蛋白酶抑制剂
  • 3篇酶抑制剂
  • 2篇蛋白
  • 2篇蛋白酶
  • 2篇性状
  • 2篇胰蛋白酶
  • 2篇蜘蛛毒素
  • 2篇理化性状
  • 2篇结构与功能研...
  • 2篇虎纹捕鸟蛛毒...
  • 2篇钾通道
  • 2篇氨基酸残基
  • 2篇氨酸
  • 2篇捕鸟蛛毒素

机构

  • 9篇湖南师范大学
  • 1篇华中科技大学

作者

  • 9篇袁春华
  • 6篇梁宋平
  • 2篇谢锦云
  • 1篇皮建辉
  • 1篇林瑛
  • 1篇彭黎
  • 1篇聂辉
  • 1篇廖智
  • 1篇李之望
  • 1篇李享元
  • 1篇曾雄智
  • 1篇孟尔
  • 1篇邓梅春
  • 1篇余雯静

传媒

  • 1篇生命科学研究
  • 1篇华中科技大学...
  • 1篇2005年湖...
  • 1篇第八届中国生...

年份

  • 1篇2008
  • 3篇2007
  • 1篇2006
  • 1篇2005
  • 1篇2004
  • 2篇2003
9 条 记 录,以下是 1-9
排序方式:
蜘蛛毒素:分子水平的生物学多样性——虎纹捕鸟蛛和敬钊缨毛蛛毒素多肽组学研究
<正>蜘蛛是世界上进化最为成功的物种之一,至今已经鉴定的蜘蛛物种约为4万种。几乎所有的蜘蛛都分泌毒液。其成分复杂,除了黑寡妇蜘蛛等少数蜘蛛外,多数蜘蛛毒液的主要成分都为分子量2—9kD的多肽。近年来研究表明,蜘蛛毒素多肽...
蒋立平陈金军袁春华廖智孟尔彭黎梁宋平
关键词:蜘蛛毒素虎纹捕鸟蛛
文献传递
双(7)-他克林对非洲爪蟾卵母细胞表达的Kv4.2和Kv1.2编码钾通道的作用
2008年
目的用非洲爪蟾卵母细胞表达之Kv4.2和Kv1.2编码的快和慢钾通道,检验双(7)-他克林对此两种通道是否有抑制作用。方法应用爪蟾卵母细胞注射mRNA进行表达,电压钳记录Kv4.2和Kv1.2钾电流(IK)。结果双(7)-他克林抑制IK(Kv4.2)和IK(Kv1.2)的IC50值分别为(0.23±0.05)μmol/L和(0.24±0.06)μmol/L。结论此种抑制效应可能与在双(7)-他克林作用下表达的Kv4.2和Kv1.2钾通道激活曲线向超极化电压方向偏移有关。
余雯静聂辉袁春华李享元李之望
关键词:非洲爪蟾卵母细胞钾通道
两种虎纹捕鸟蛛毒素的结构与功能研究
1:虎纹捕鸟蛛(Ornithochoctonus huwena)是分布在中国西南部山区的一种蜘蛛新种.它的粗毒中含有多种活性成分,其中研究的比较深入的多为神经毒素,如HWTX-Ⅰ,这是一种突触前膜N型钙离子通道阻断剂;毒...
袁春华
关键词:胰蛋白酶抑制剂
文献传递
敬钊毒素-V:一种兼有磷脂膜结合活性与抑制电压门控钠、钾离子通道的新型蜘蛛神经毒素
敬钊缨毛蛛毒素-V(JZTX-V)是从敬钊缨毛蛛粗毒中分离纯化得到的一个由29个氨基酸残基组成的多肽。本研究采用cDNA末端快速扩增(RACE)技术,克隆了JZTX—V的eDNA全长序列,并由此推测出该毒素的前体含有83...
曾雄智邓梅春林瑛袁春华皮建辉梁宋平
关键词:基因测序
文献传递
虎纹捕鸟蛛毒素组学分析与几种蜘蛛多肽毒素的结构功能关系研究
虎纹捕鸟蛛(Ornithoctonus huwena Wang)是中国南方发现的一种具有很强毒性的蜘蛛新种。本实验室前面的研究中已经从中鉴定到十多种具有不同生物学活性的毒素组分。本文通过蛋白质组分析方法结合多维色谱技术对...
袁春华
关键词:蜘蛛毒素钾通道电压钳
虎纹捕鸟蛛蛋白酶抑制剂
本发明公开了一种虎纹捕鸟蛛蛋白酶抑制剂,它的特征是将虎纹捕鸟蛛毒素-XI的第6位亮氨酸突变为丙氨酸,得到虎纹捕鸟蛛毒素-XI的突变体。虎纹捕鸟蛛毒素-XI突变体是一种很强的胰蛋白酶抑制剂,它的抑制活性比BPTI高大约两个...
梁宋平袁春华
文献传递
虎纹捕鸟蛛蛋白酶抑制剂
本发明涉及一种从蜘蛛毒液中获得的蛋白酶抑制剂,它的cDNA全长592bp,一级化学结构由55个氨基酸残基组成,该毒素的理化性状为纯化冻干粉为白色或类白色疏松体,无气味,极易溶解于水,水溶液近于无色透明,该蛋白质的最大紫外...
梁宋平袁春华谢锦云
文献传递
虎纹捕鸟蛛蛋白酶抑制剂
本发明涉及一种从蜘蛛毒液中获得的蛋白酶抑制剂,它的cDNA全长592bp,一级化学结构由55个氨基酸残基组成,该毒素的理化性状为纯化冻干粉为白色或类白色疏松体,无气味,极易溶解于水,水溶液近于无色透明,该蛋白质的最大紫外...
梁宋平袁春华谢锦云
文献传递
Kunitz型丝氨酸蛋白酶抑制剂结构与功能研究被引量:15
2003年
蛋白酶抑制剂在酶学及蛋白质的结构与功能关系研究中有重要意义,Kunitz型丝氨酸蛋白酶抑制剂是其中最重要的,也是研究最广泛的蛋白酶抑制剂之一.该类蛋白酶抑制剂三维结构高度保守:由一个明显的疏水核心、三对高度保守的二硫键桥、三链β 折叠和一个N端310螺旋及一个C端α 螺旋组成.3对二硫键对分子空间结构的稳定起着非常重要的作用.这一类型抑制剂有5个主要的活性位点:P1、P1′、P3、P3′、P4,它们都位于一个溶剂暴露的环上.P1位点是抑制作用的关键活性位点,抑制剂的专一性由P1位点氨基酸残基的性质决定;P1′位点氨基酸残基的侧链大小对抑制剂 酶的结合常数有很大影响,用大的侧链残基取代会导致结合常数降低;P4位点残基被取代经常产生负效应,会导致活性区域环的构象发生很大改变,从而影响酶与抑制剂的结合.
袁春华梁宋平
关键词:活性位点酶学
共1页<1>
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