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β-分泌酶与二价阳离子耐受蛋白CUTA存在相互作用: 2008年; 淀粉样蛋白(β-amyloid,Aβ)沉积是阿尔茨海默病(Alzheimer disease,AD)的重要病理特征之一。Aβ是由淀粉样前体蛋白(amyloid precursor protein,APP)经β-分泌酶(BACE)和γ-分泌酶水解产生的,因此BACE1在AD的形成过程中发挥重要作用。为了进一步研究BACE1的作用机制,以BACE1胞内段构建诱饵蛋白用酵母双杂交方法筛选与之相互作用的蛋白质。结果得到了二价阳离子耐受蛋白(divalent cation tolerant protein,CUTA)的阳性克隆,β-半乳糖苷酶实验表明CUTA和BACE1胞内片段存在相互作用。构建了两者全长基因的表达载体,证明二者在哺乳动物细胞中同样可以相互作用。CUTA可能涉及铜的代谢动力学及乙酰胆碱酯酶(AchE)的膜锚定,而铜的代谢失衡和AchE水平与AD发病密切相关。实验结果为BACE生物学功能和AD发病机制的研究提供了条件。; 侯海波易雪莲周爱娜张云武许华曦洪水根刘润忠; 关键词：淀粉样蛋白阿尔茨海默病 Β-分泌酶 Γ-分泌酶

CHIP与PS1的相互作用: 阿尔茨海默氏病(Alzheimer disease，AD)是一种以渐进性记忆力丧失和认知障碍为主要症状的神经退行性疾病，在患者脑部出现两个明显的病理组织学特征：即细胞内神经原纤维缠结(neurofibrillary ta...; 易雪莲; 关键词：阿尔茨海默氏病基因突变病理机制; 文献传递

早老素1与热休克蛋白70同源蛋白羧基端相互作用蛋白: 2008年; 目的探讨早老素（PS1）蛋白突变体在阿尔茨海默病（AD）发生中的作用和PS1蛋白的正常生理功能及分子伴侣蛋白热休克蛋白70同源蛋白羧基端相互作用蛋白（CHIP）的相互作用。方法采用酵母双杂交系统筛选与PS1蛋白相互作用的蛋白。在构建pGBKT7-PS1-C203诱饵质粒和含全长CHIP的pACT2-CHIP质粒表达载体后，用β-半乳糖苷酶活性测定法检测两者的相互作用；然后转染哺乳动物细胞293T，用Co-IP和Western blot法测试其相互作用。结果获得了一个能与PS1蛋白相互作用的蛋白，即CHIP，并通过β-半乳糖苷酶活性测试、免疫共沉淀进一步证实了PS1和CHIP相互作用的特异性。结论CHIP既可以和分子伴侣蛋白相互作用，本身又具有泛素连接酶活性，可调控蛋白的折叠和降解，PS1与CHIP相互作用的证实，有助于阐明机体泛素-蛋白酶体系统对PS1的调控和进一步阐明AD的病理机制。; 刘润忠易雪莲霍淑芳扬悦侯海波张云武洪水根许华曦; 关键词：早老素1 热休克蛋白质类

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易雪莲