羊芹
- 作品数:5 被引量:45H指数:2
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- 柳树叶原花青素的提取纯化及其功能研究
- 原花青素是植物中广泛存在的一大类多酚类化合物的总称,由不同数量的儿茶素或表儿茶素结合而成。具有多种生物活性,是种很强的抗氧化剂,清除体内自由基作用明显,且其具有高效、低毒、高生物利用度等特性。柳树是一种在我国分布广泛的观...
- 羊芹
- 关键词:原花青素提取纯化植物生物化学
- 文献传递
- 猪肾溶菌酶的纯化和部分性质研究被引量:2
- 2009年
- 猪肾溶菌酶提取液经过正丁醇脱脂,(NH4)2SO4沉淀,得到粗酶液,再经过CM—Sepharose FF阳离子层析柱和Sephacryl S-100凝胶过滤层析纯化得到电泳纯的溶菌酶.该酶的比活力为162.45,提纯倍数为113.6,回收率为16.89%.该酶对溶壁微球菌作用的最适温度为45℃,最适作用的pH为6.0,在50℃以下和pH4.5~9.0之间都有较好的稳定性.酶分子量约为15.0kd,其米氏常数为0.0135g/mL.
- 马尧羊芹杜泓璇唐云明
- 关键词:溶菌酶纯化理化性质
- 青鱼胰蛋白酶的分离纯化及部分性质研究被引量:8
- 2008年
- [目的]为青鱼的养殖和综合利用提供试验依据。[方法]对青鱼胰蛋白酶进行分离纯化,测定青鱼胰蛋白酶的分子量、热稳定性和酸碱稳定性,探讨pH值、温度、金属离子和EDTA对青鱼胰蛋白酶活力的影响。[结果]经SDS-PAGE和凝胶过滤,测得青鱼胰蛋白酶的分子量分别为44和43.5 kD。青鱼胰蛋白酶具有一定碱性耐受性,在pH值为8~10时活性较高,其最适pH值约为9,最适反应温度为50℃。以酪蛋白为底物,在pH值8.5、37℃时测得该酶Km值为4.6×103 mg/L。Mg2+对该酶有明显促进作用,而Cu2+、Mn2+、Pb2+和EDTA对青鱼胰蛋白酶的抑制作用很大。[结论]EDTA能抑制青鱼胰蛋白酶的作用,说明该酶可能为金属蛋白酶。
- 陈荣昌杜泓璇马尧羊芹唐云明
- 关键词:青鱼胰蛋白酶分离纯化
- 柳树叶的原花青素的抗氧化性研究被引量:31
- 2009年
- 用化学比色法分别测定柳树叶原花青素的总抗氧化力、还原力、对O2-.,.OH,H2O2和NO2-的清除作用,并与Vc作比较.结果表明,在这一系列的抗氧化试验中,原花青素的抗氧化性均较Vc强,在相同浓度下,二者对O2-.和H2O2的清除作用相差不大,在总抗氧化力和还原力测定和对NO2-清除作用约为Vc的2倍,在对.OH的清除上,原花青素浓度为3μg/mL时,清除率达8.9%,而Vc浓度为4.8 mg/mL时清除率为10.5%.
- 羊芹杜泓璇马尧陈荣昌唐云明
- 关键词:原花青素抗氧化性自由基亚硝酸钠
- 蔗糖酶的固定化及其条件的优化被引量:2
- 2009年
- 通过比较各种固定方法确定固定化蔗糖酶的最佳载体,并优化反应条件,确定明胶包埋法为固定化蔗糖酶的适宜载体,并结合交联法,采用戊二醛为交联剂.按此法制备的固定化蔗糖酶在较高pH及较高温度下都保持活力,且其储存稳定性及操作稳定性比游离酶都有显著的提高.
- 杜泓璇杨德芳羊芹马尧陈荣昌唐云明
- 关键词:蔗糖酶固定化明胶戊二醛