曹赞霞
- 作品数：32 被引量：33H指数：4
- 供职机构：德州学院更多>>
- 发文基金：国家自然科学基金山东省自然科学基金更多>>
- 相关领域：生物学理学医药卫生农业科学更多>>
- The Study of Conformational Transition Characteristics of Intrinsically Disordered FlgM Protein of Hyperthermophile in Different Temperature
- Background: The homologous FlgM proteins have varieties of disordered degree and temperature adaptability, and...
- 朱玉风曹赞霞王吉华
- 关键词：THERMOPHILEPROTEINMOLECULARDYNAMICSDISORDEREDPROTEIN
- 促进或抑制α-synuclein蛋白异常聚集的相互作用蛋白质被引量：4
- 2010年
- α-synuclein蛋白的异常聚集在共核蛋白病的发病过程中起到了关键性作用。与α-synuclein相互作用的蛋白质对其异常聚集起着不同的调节作用,有的蛋白质(如:蛋白synphilin-1、微管蛋白、A-β肽等)会促进α-synuclein蛋白的异常聚集,而另外一些蛋白质(如:膜联蛋白A5、基于自识别元素设计的小肽等)却能够抑制α-synuclein蛋白的异常聚集。认识与α-synuclein相互作用的蛋白,并研究其作用位点,是从分子水平上理解α-synuclein蛋白质异常聚集、揭示共核蛋白病致病机制,以及设计新药物的基础。分子动力学模拟为开展这方面研究开辟了新的途径。文章对该领域的研究进展进行了综述。
- 曹赞霞王吉华
- 关键词：分子动力学模拟相互作用蛋白质
- 比较不同分子力场对H1小肽结构特征的描述
- 2009年
- 分子动力学模拟方法对我们理解小肽在溶剂环境中如何折叠形成它特定结构能提供很大的帮助。蛋白质模拟结果的准确性以及可靠性主要依赖于经验力场的精确性。
- 曹赞霞王吉华
- 关键词：动力学模拟分子力场
- 温度、pH及Cu2+如何影响alpha-synuclein蛋白N端小肽的结构特性
- 曹赞霞刘磊赵立岭王吉华
- Molecular Dynamics Simulations of Disease-associated Intrinsically Disordered Proteins (IDPs)
- According to the traditional sequence-to-structure-to-function paradigm for proteins,active protein has well-d...
- 王吉华曹赞霞赵立岭
- 文献传递
- 分子力场对神经退行性疾病相关小肽模拟结果的影响
- ＜正＞分子动力学模拟方法的核心是分子力场,哪个分子力场比较适合研究淀粉样小肽。我们基于三个淀粉样小肽（α-syn12小肽,H1小肽,Aβ12-28小肽）的大规模分子动力学模拟,研究了这个问题。针对α-syn12小肽单体及...
- 赵立岭曹赞霞刘磊王吉华
- 文献传递
- 蛋白质模拟的分子力学力场优化
- 蛋白质是生物功能的执行者。蛋白质的功能跟它的三维结构及动力学密切相关。大多数蛋白质都能够形成独特空间结构。探测和解析蛋白质三维结构的实验工具主要有X射线晶体衍射方法和核磁共振波谱学方法。但实验不能提供蛋白质结构的时空分布...
- 曹赞霞
- 关键词：分子力学分子模拟
- 固有无序蛋白质无序与有序接点处的氨基酸序列分析被引量：5
- 2011年
- 近几年发现的固有无序蛋白质数量不断增加,但目前的研究主要集中于无序区域的序列分析,预测软件的开发也主要基于无序区域的序列和结构特征。目前,尚没有针对无序区域与有序区域接点处氨基酸序列分析的报道,也未发现比较不同功能固有无序蛋白质的无序区域序列特征的研究。本文将目前所发现的固有无序蛋白质按功能划分为分子伴侣、分子组装等8组,建立其二级数据库;然后,运用ProtParam软件对固有无序蛋白质无序与有序接点处的氨基酸序列进行相关特征分析,这些特征参数包括氨基酸组成、净电荷、芳香族氨基酸含量和疏水性。基于数据库和分析统计工具的考虑,文章在每组序列的接点两侧,分别选择了1～5个氨基酸作为研究对象。结果表明,不同功能的固有无序蛋白质接点处无序区域和有序区域的氨基酸种类、净电荷含量、芳香族氨基酸含量,以及疏水性,都存在不同程度的差异;但是就整体而言,固有无序蛋白质接点处无序区域的亲水氨基酸(D、E、K、G)含量比较高,而接点处有序区域的疏水氨基酸(C、W、L、I、F)含量比较高;接点处无序区域的净电荷高于有序区域的净电荷,无序区域的芳香族氨基酸含量低于有序区域。本研究揭示了固有无序蛋白质有序与无序接点处的序列特征,将为无序蛋白质的预测添加新的输入信息,有助于开发和改进固有无序蛋白质预测软件。
- 曹赞霞张红梅赵岩王吉华
- 残基突变对P53-DNA结合域肽段构象影响的分子动力学模拟被引量：6
- 2012年
- 基于分子动力学模拟方法研究了R249S、R248W和G245S突变对P53-DNA结合域肽段(残基230-258)结构的影响.采用GROMACS软件包和GROMOS43A1分子力场,分别对野生型wtP53肽段、单点突变型P53-R249S肽段、两点突变型P53-R249S/R248W肽段和三点突变型P53-R249S/R248W/G245S肽段进行了4组独立的分子动力学模拟,每组体系模拟时间为500ns.研究结果表明:R249S单残基突变影响肽段残基形成二级结构的情况,但不改变肽段三维结构的模式,同时使该肽段结构相对稳定;R249S和R248W两残基同时突变会加剧R249S突变对肽段的影响,同时导致三维结构发生较大变化,构象弯曲呈现双turn结构,肽段稳定性进一步增大;G245S突变对肽段的影响与R249S和R248W同时突变对其结构的影响相反,在两残基突变的基础上,G245S突变会使原突变引起的变化减弱甚至消失,同时使得该肽段结构稳定性减小.该研究对认识肿瘤致病分子机制和设计新药物有重要意义.
- 许朝莹赵立岭曹赞霞王吉华
- 关键词：P53蛋白分子动力学模拟
- 固有无序超嗜热菌FlgM蛋白在两种不同温度下的构象变化特征被引量：1
- 2015年
- 基于分子动力学模拟方法比较了超嗜热菌FlgM蛋白在常温(293K)和生理温度(358K)下的结构特征.基于GROMACS软件包,采用OPLS-AA分子力场和TIP3P水模型,对超嗜热菌FlgM蛋白在293和358K进行了2组独立的长时间分子动力学模拟,每组体系模拟时间为1500ns.主要分析了两种温度下超嗜热菌FlgM蛋白的二级结构特征、整体构象变化及半无序化区域和结构化区域的构象特征.研究结果表明:在常温下,N端具有一定程度的螺旋成分,但在生理温度下,超嗜热菌FlgM蛋白的结构变得松散,螺旋结构减少,构象稳定性减弱,H1螺旋散开,FlgM蛋白构象灵活性增强,不稳定程度增加.这些不同温度的结构变化说明:半无序化区域(N端)在非结合状态下有一定的螺旋结构,但该段螺旋的稳定性随温度升高而降低.超嗜热菌FlgM蛋白会通过增加结构的无序程度使结构更加灵活,以适应高温,从而使该类固有无序蛋白更好地行使其功能,如提高同其他成分的结合速率等.
- 朱玉风曹赞霞赵立岭王吉华
- 关键词：分子动力学模拟结构特征
