国家高技术研究发展计划(2008AA10Z318)
- 作品数:2 被引量:22H指数:2
- 相关作者:何志敏齐崴王梦凡苏荣欣贾辰熙更多>>
- 相关机构:天津大学更多>>
- 发文基金:教育部科学技术研究重点项目国家高技术研究发展计划天津市应用基础与前沿技术研究计划更多>>
- 相关领域:理学生物学更多>>
- 胰蛋白酶交联聚体的制备及性质研究被引量:7
- 2008年
- 交联酶聚体(CLEA)是一种新型的无载体固定化技术.以胰蛋白酶为模型体系,系统地研究了CLEA技术的制备工艺、应用条件、稳定性及结构形貌.(1)在制备工艺中考察了各步骤对CLEA酶活保留的影响,重点分析了沉淀剂浓度、类型的影响,结果表明100%乙醇是较为理想的沉淀剂;(2)在应用条件确定中测定CLEA的最适催化温度为70℃,最适催化pH为9.0,并解释了温度-活性、pH-活性曲线的漂移现象;(3)稳定性研究结果表明CLEA技术大幅提高了胰蛋白酶的热稳定性、溶剂稳定性,且无酶泄漏;(4)在形貌表征中分别利用扫描电子显微镜、光学显微镜和激光粒度分析对CLEA的微观结构进行了多尺度研究,着重讨论了其独特结构与优良特性间的关系.本文所得结论为胰蛋白酶CLEA的应用提供基础数据,并为CLEA技术应用于其它酶种提供参考。
- 王梦凡贾辰熙齐崴何志敏
- 关键词:胰蛋白酶固定化
- 木瓜蛋白酶交联聚体的制备及性质被引量:16
- 2010年
- 采用交联酶聚体(CLEAs)技术制得了木瓜蛋白酶CLEAs,优化了制备条件.以纯乙醇为蛋白沉淀剂,质量分数40%戊二醛为交联剂,于4℃下对酶沉淀聚体交联16h;所得木瓜蛋白酶CLEAs的最适pH为6.0(游离酶最适pH=7.0),最适温度范围由游离酶的80℃拓宽为50~80℃,热稳定性和溶液稳定性亦明显提高;微观形貌分析证明木瓜蛋白酶CLEAs优良的催化效能及稳定性来自于CLEAs单元所具有的高比表面积及单元内部多点共价固定的结合方式.
- 王梦凡齐崴苏荣欣何志敏
- 关键词:固定化木瓜蛋白酶稳定性形貌