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超耐热酸性α-淀粉酶基因在多型汉逊酵母中表达及与在毕赤酵母中表达的比较研究被引量：6: 2006年; 利用毕赤酵母的质粒载体pPIC9K将极端耐热古菌Pyrococcusfuriosus的超耐热酸性α-淀粉酶(Amy)基因转化到多型汉逊酵母HP-6中,获得重组汉逊酵母。经过甲醇进行诱导,表达产物的酶活性检测和SDS-PAGE电泳,证明α-淀粉酶(Amy)在多型汉逊酵母中利用AOX1启动子和α-因子信号肽有效表达并分泌到胞外。该酶的最适反应温度为90～100℃,最适作用pH为4.0～5.0,较之重组毕赤酵母的最适作用pH还低0.5。此外与毕赤酵母的重组蛋白相比,重组汉逊酵母α-淀粉酶不仅菌株筛选简便、周期短,而且具有更容易筛选到高拷贝转化子以及适用于大规模工业发酵等优点。; 郝帅郭建强李运敏岳丽丽矫庆华

高温α-淀粉酶基因突变体在大肠杆菌、毕赤酵母中的表达被引量：13: 2006年; 对地衣芽孢杆菌（Bacillus licheniforrnis）高温α-淀粉酶（amyE）基因进行改造获得的基因突变体（amyEM），通过PCR扩增，将此基因分别克隆至大肠杆菌表达载体pBV220和毕赤酵母表达载体pPIC9K上，并分别转化大肠杆菌DH5a和毕赤酵母GS115感受态细胞，获得重组大肠杆菌和重组毕赤酵母。通过表达产物的酶活性检测和SDS-PAGE分析，证明突变α-淀粉酶（AmyEM）在大肠杆菌、毕赤酵母中获得有效表达。对重组大肠杆菌产生的α-淀粉酶的粗酶性质分析表明，此酶分子量约为55kDa。其最适反应温度为80℃～90℃，与野生型基因相比，其最适pH均为6．0，但不同的是突变体在pH5．0—5．5时表现出较高的酶活力；在毕赤酵母细胞的表达产物可分泌至胞外。由于酵母可对蛋白进行糖基化，酶分子量增加到60kDa，最适pH也改变为5．5。此高温α-淀粉酶突变体所具有的在微酸性环境具有较高酶活力的性质，具有重要的潜在工业应用价值。; 杜冰冰郝帅李运敏岳丽丽矫庆华; 关键词：高温Α-淀粉酶基因突变体酶活力最适PH

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国家科技攻关计划(2001BA708B03-03)